Chimie organică
Compuși cu azot
Amine, aminoacizi, proteine — structură, proprietăți, legătura peptidică.
Amine
Definiție: derivați ai NH₃ în care H este înlocuit de grupe organice R.
Clasificare
| Tip | Structura | Exemplu |
|---|---|---|
| Primară (1°) | R–NH₂ | CH₃NH₂ (metilamină) |
| Secundară (2°) | R–NH–R’ | (CH₃)₂NH (dimetilamină) |
| Terțiară (3°) | R₃N | (CH₃)₃N (trimetilamină) |
Amine aromatice: inelul aromatic legat direct de N.
- Anilina (C₆H₅–NH₂): cea mai importantă; lichid uleios, toxic, miros dulceag; baza industriei coloranților.
Proprietăți fizice
- Amine alifatice mici: gaze cu miros neplăcut (de pește, putrefacție)
- Anilina: lichid la T camerei
- Solubilitate în apă: scade cu creșterea catenei
Caracter bazic
Aminele sunt baze (acceptă proton) datorită perechii de electroni neparticipanți de pe N:
$$R-NH_2 + H_2O \rightleftharpoons R-NH_3^+ + OH^-$$
Ordinea bazicității:
- Amine alifatice > NH₃ > amine aromatice
- Anilina este bază slabă (perechea de e⁻ de pe N este delocalizată în inelul aromatic)
Reacții
1. Cu acizi (formare de săruri de amoniu substituit): R–NH₂ + HCl → [R–NH₃]⁺Cl⁻ (clorhidrat de amină) C₆H₅NH₂ + HCl → C₆H₅NH₃⁺Cl⁻ (clorhidrat de anilină)
2. Acilare (reacție cu anhidride sau cloruri de acil): C₆H₅NH₂ + (CH₃CO)₂O → C₆H₅NHCOCH₃ + CH₃COOH (acetanilida)
3. Diazotare (amine aromatice primare + HNO₂, 0–5°C): C₆H₅NH₂ + HNO₂ → [C₆H₅N≡N]⁺Cl⁻ (sare de diazoniu) → baza sintezei coloranților azoici
4. Bromurarea anilinei (inelul activat de NH₂): C₆H₅NH₂ + 3Br₂ → C₆H₂Br₃NH₂↓ + 3HBr (precipitat alb — 2,4,6-tribromanilina)
Aminoacizi
Definiție: compuși bifuncționali cu atât grupă amino (–NH₂) cât și grupă carboxil (–COOH).
α-aminoacizi: NH₂ și COOH pe același carbon (C-α).
Formula generală: H₂N–CH(R)–COOH
Aminoacizi esențiali
Cei 20 de aminoacizi naturali (din proteine) — 8–9 sunt esențiali (nu pot fi sintetizați de organism): Leu, Ile, Val, Met, Phe, Trp, Thr, Lys (și His pentru copii).
Proprietăți
Substanțe amfotere (amfolitice) — se comportă ca acid SAU bază:
- Ca acid: H₂N–CHR–COOH + NaOH → H₂N–CHR–COONa + H₂O
- Ca bază: H₂N–CHR–COOH + HCl → ⁺H₃N–CHR–COOH Cl⁻
Ion zwitterion (amfion): forma predominantă în soluție neutră: $$^+H_3N-CHR-COO^-$$
Punct izoelectric (pI): pH la care zwitterionul predomină (sarcina netă = 0); aminoacid imobil în câmpul electric.
Legătura peptidică
Formarea: aminoacid + aminoacid → dipeptidă + H₂O
$$H_2N-CHR_1-COOH + H_2N-CHR_2-COOH \rightarrow H_2N-CHR_1-\underbrace{CO-NH}_{\text{legătură peptidică}}-CHR_2-COOH + H_2O$$
Legătura peptidică: –CO–NH– (amidă)
| Structura | Denumire |
|---|---|
| 2 aminoacizi | dipeptidă |
| 3 aminoacizi | tripeptidă |
| 2–10 aminoacizi | oligopeptidă |
| > 10 aminoacizi | polipeptidă |
| > 50 aminoacizi | proteină |
Proteine
Structura primară: secvența de aminoacizi (determinată genetic).
Structura secundară: helixul α sau foița β (stabilizate de legături de hidrogen între grupele C=O și N–H).
Structura terțiară: conformația 3D (plierea lanțului; punți disulfurice –S–S–, interacțiuni hidrofobe).
Structura cuaternară: asocierea mai multor lanțuri polipeptidice (ex: hemoglobina — 4 lanțuri).
Reacții de identificare ale proteinelor
Reacția biuretului: proteină + NaOH + CuSO₄ → culoare violet-purpurie (identifică 2+ legături peptidice)
Reacția xantoproteică: proteină + HNO₃ conc → galben intens (identifică aminoacizi aromatici — Tyr, Phe, Trp)
Denaturarea: pierderea structurii 3D prin căldură, acizi, baze, solvenți organici → precipitare.
La examen
- Aminele sunt baze: R–NH₂ + HCl → sare de clorhidrat
- Anilina: bază slabă (N delocalizat); bromurarea → precipitat alb (2,4,6-tribromanilina)
- Aminoacidul = amfoter (reacționează cu acizi ȘI cu baze)
- Legătura peptidică: –CO–NH– (amidă); se formează cu eliminare de H₂O
- Biuret + CuSO₄/NaOH → violet (identificare proteine)
- Denaturarea proteinelor: modificarea structurii 3D (nu a celei primare)